Struttura superficiale dell'Enterovirus bovino 2, le tre proteine del virus sono evidenziate da un diverso colore. Credits: Jingshan Ren, University of Oxford
L’idea nasce dal lavoro di un gruppo internazionale di ricercatori, coordinato dal team del centro nazionale di ricerca di fisica nucleare tedesco contenente il sincrotrone “Desy”, in stretta collaborazione con un secondo acceleratore, questa volta inglese, “Diamond”. Il lavoro punta ad esaminare la struttura tridimensionale di un virus mediante l’utilizzo di un laser a raggi X, migliorando la tecnica attuale per riuscire a studiare le strutture biologiche con una precisione mai raggiunta.
L’esperimento ha avuto luogo presso l’acceleratore di particelle della Stanford University (Slac). Il team di ricercatori ha utilizzato una matrice porosa contenente cristalli di proteine che vengono scansionati riga per riga dal laser a raggi X.
La tecnica utilizzata riprende quella che è già largamente usata nella pratica attuale. Attualmente, le strutture cristallizzate delle proteine vengono scansionate da raggi X. L’intensità e l’angolo di riflessione permettono di ricostruire la struttura tridimensionale della proteina. Il grosso svantaggio risiede nella quantità significativa di volume di materiale che viene consumato ogni singola scansione: circa 3,5 nanolitri per ogni cristallo da moltiplicare per tutti i cristalli che formano la matrice del chip. In più, la maggior parte
del materiale viene danneggiato durante la scansione, rendendolo perciò non più utilizzabile.
La nuova tecnica invece prevede un volume di materiale decisamente inferiore (circa 0,23 nanolitri per singolo cristallo) e garantisce che il campione risulti intatto e non degradato a fine esperimento. Queste caratteristiche consentono di guadagnare molto sia in termini di materiali che soprattutto nei tempi di scansione dimezzati.
Per l’esperimento sono stati utilizzati due campioni di virus, entrambi del tipo “enterovirus 2” di origine bovina. Uno dei due campioni è stato esaminato a temperatura ambiente (standardizzata a 25° C) e l’altro è stato portato ad una temperatura di -180° C. Questa soluzione è stata adottata per confrontare i risultati dei due test in modo da validare l’esperimento. La scansione ha dato risultati identici nei due campioni nel
giro di pochi minuti.
I risultati sono stati estremamente entusiasmanti, come afferma il dottor Alke Meents, group leader del DESY. Secondo i ricercatori, il test effettuato ha permesso di studiare i pattern di riflessione e di ricostruire la struttura 3D di tre proteine del virus con una precisione mai ottenuta prima. In più, per la prima volta, è stato possibile determinare la struttura atomica di una particella virale intatta utilizzando una tecnica a raggi X. Il prossimo passo è di studiare virus interi.
Insomma, “mini” radiografie, “grandi” risultati.
Articolo di Nicola Vinci.
